Jan 15, 2018 04:22
6 yrs ago
2 viewers *
English term
Medical translation by medical doctor
Native in: Russian 
, Ukrainian
Works in: English to Russian
pre-powerstroke state
English to Russian
Medical
Medical: Cardiology
pre-powerstroke state
***** binds to cardiac myosin, stabilizing the pre-powerstroke state and accelerating
its transition into the force-generating state (Planelles-Herrero et al, 2017; Malik, 2011).
its transition into the force-generating state (Planelles-Herrero et al, 2017; Malik, 2011).
Proposed translations
(Russian)
| 5 +1 | состояние/конформация перед выполнением "рабочего шага" |
Natalie
|
| 3 | предсократительное состояние |
Maksym Nevzorov
|
Proposed translations
+1
6 hrs
Selected
состояние/конформация перед выполнением "рабочего шага"
состояние (конформация) перед выполнением "рабочего шага" (англ. "pre-powerstroke")
Состояние "powerstroke" обычно называют "рабочим шагом" или "рабочим ходом"; соответственно, "pre-powerstroke" - состояние миозиновых мостиков, непосредственно предшествующее фазе "рабочего шага" (как написано в цитате внизу - "пре-шаговое", хотя лично мне такой вариант не нравится и я предпочитаю описательный, как в строке ответа).
См., например:
_____________________________
К настоящему времени определены три первичные конформации миозинового поперечного мостика, которые можно связать со стадиями цикла Лимна-Тейлора. Эти структуры были названы пост-ригорной, ригор-подобной или ригорной (если связывается с актином) и “пре-шаговой” (pre-powerstroke) структурой.
...
Эксперименты по влиянию связанного с остатком 707 зонда на функциональное состояние S1 миозина показали, что модифицированный зондом субфрагмент-1 сохраняет чувствительность к связыванию нуклеотида, способность менять свою конформацию и
способность к «рабочему ходу» (англ. powerstroke – см. раздел 1.2) миозиновой головки...
https://disser.spbu.ru/files/disser2/disser/0qkpQ5R9Rq.pdf
Состояние "powerstroke" обычно называют "рабочим шагом" или "рабочим ходом"; соответственно, "pre-powerstroke" - состояние миозиновых мостиков, непосредственно предшествующее фазе "рабочего шага" (как написано в цитате внизу - "пре-шаговое", хотя лично мне такой вариант не нравится и я предпочитаю описательный, как в строке ответа).
См., например:
_____________________________
К настоящему времени определены три первичные конформации миозинового поперечного мостика, которые можно связать со стадиями цикла Лимна-Тейлора. Эти структуры были названы пост-ригорной, ригор-подобной или ригорной (если связывается с актином) и “пре-шаговой” (pre-powerstroke) структурой.
...
Эксперименты по влиянию связанного с остатком 707 зонда на функциональное состояние S1 миозина показали, что модифицированный зондом субфрагмент-1 сохраняет чувствительность к связыванию нуклеотида, способность менять свою конформацию и
способность к «рабочему ходу» (англ. powerstroke – см. раздел 1.2) миозиновой головки...
https://disser.spbu.ru/files/disser2/disser/0qkpQ5R9Rq.pdf
4 KudoZ points awarded for this answer.
Comment: "Спасибо, Натали!"
6 hrs
Maksym Nevzorov
Ukraine
Ukraine
Native in Russian
Specializes in field
Ukraine
Good translation needs good research
Native in: Russian 
, Ukrainian
Works in: English to Russian, English to Ukrainian, Russian to English, and 5 more.
Related KudoZ points
:
79
предсократительное состояние
https://sibac.info/conf/innovation/lvii/56145
В нашем случае, все величины индекса массы тела находятся в нормальном состоянии. Величины ... Величины артериального давления и цикла работы сердца во всех группах находятся в норме, кроме предсократительного периода сердца у девушек с низкой тренировочной нагрузкой. Он выше нормы.
https://elibrary.ru/item.asp?id=27223799
by ЭЗ ХАРИСОВА - 2016
В-третьих, влияние недельной тренировочной нагрузки на состояние сердечно-сосудистой системы и состава тела не изучены. Поэтому рассмотрение данной тематики .... По показателю предсократительного периода сердца изучаемые группы не отличается (р>0,05). По показателю ударного объема ...
В нашем случае, все величины индекса массы тела находятся в нормальном состоянии. Величины ... Величины артериального давления и цикла работы сердца во всех группах находятся в норме, кроме предсократительного периода сердца у девушек с низкой тренировочной нагрузкой. Он выше нормы.
https://elibrary.ru/item.asp?id=27223799
by ЭЗ ХАРИСОВА - 2016
В-третьих, влияние недельной тренировочной нагрузки на состояние сердечно-сосудистой системы и состава тела не изучены. Поэтому рассмотрение данной тематики .... По показателю предсократительного периода сердца изучаемые группы не отличается (р>0,05). По показателю ударного объема ...
Peer comment(s):
| neutral |
Natalie
: Максим, это совсем не о том - вопрос касается миозина, а не сердца// Но этот контекст не соответствует вопросу - вот в чем проблема.
1 min
|
|
Спасибо за комментарий. Я и не утверждаю, что это должно относиться именно к сердечной мышце - просто варианты контекста такие попались.
|
Reference comments
5 hrs
Erzsébet Czopyk
Hungary
Hungary
Works in field
Hungary
sworn translator, linguist, DPO
Native in: Hungarian (Variant: Hungary)
Works in: Russian to Hungarian, Hungarian to Russian, Latvian to Russian, and 10 more.
Related KudoZ points
:
4
Reference:
How myosin motors power cellular functions
Кинезины — суперсемейство моторных белков эукариотических клеток. Кинезины двигаются по микротрубочкам, используя энергию гидролиза АТФ. Таким образом, кинезины — это тубулин-зависимые АТФазы. Кинезины участвуют в осуществлении различных клеточных функций и процессов, включая митоз, мейоз и везикулярный транспорт — транспорт мембранных пузырьков с грузом (карго), в том числе быстрый аксональный транспорт.
http://wiki-org.ru/wiki/Кинезин
Двигательный белок, моторный белок — класс молекулярных моторов, способных перемещаться[1]. Выделяют ротационные (АТФ-синтаза) и линейные моторные белки. Функционирование моторных белков осуществляется посредством гидролиза АТФ, что позволяет молекуле белка преобразовывать химическую энергию в механическую работу
http://wiki-org.ru/wiki/Двигательные_белки
Motor cycle of myosin motors. Central panel: schematic representation of thefour-step cross-bridge cycle proposed by Lymn and Taylor (1971) . Starting from a nucleotide-free myosin strongly bound to actin (rigor), in step 1, the actin–myosin complex dissociates as a result of ATP binding to myosin. In step 2, the detached myosin undergoes an isomerization (recovery stroke) that swings its lever arm (repriming) and allows the active site to become competent for ATP hydrolysis. In step 3, the myosin with its hydrolysis products rebinds to the actin filament. This is the starting position for the powerstroke. In step 4, the cross-bridge releases the hydrolysis products (Pi and then ADP) and generates force displacing the actin filament (blue numbering). Outer panel: structural view of the actomyosin motor cycle. The scallop striated muscle myosin II S1 fragment is shown in different structural states along the motor cycle. (A) Rigor state. In a nucleotide free state, the myosin motor domain (grey spheres) is strongly bound to the actin-filament (blue arrow). The lever arm is composed of the converter subdomain (green) and the light chain binding helix with two light chains bound: ELC (red) and RLC (light violet). The Relay helix spanning the motor domain (dark blue helix) and controlling the converter orientation is straight. (B) Post-rigor state. ATP-binding to the myosin motor domain induces a conformational change in the actin-binding site that causes the myosin head to release from the actin filament, whereas the lever arm position remains mostly unchanged. Further conformational rearrangements may occur resulting in the detached myosin state, which represents an alternate, parallel detachment path that could increase the number of heads detached from the filament for myosin II. (C) Pre-powerstroke state. Next, a large conformational change in the myosin head occurs, which closes the nucleotide binding pocket that is necessary for ATP hydrolysis. This recovery stroke that occurs for myosin when detached from actin reprimes its lever arm. The inorganic phosphate and ADP are trapped in the active site in this state; the Relay helix adopts a kinked conformation (dark blue helix). In this state, the myosin head rebinds to the actin filament with rather weak affinity. The powerstroke starts from this weakly attached ‘top of powerstroke state’. A number of transitions occur on actin that promote the controlled release of the inorganic phosphate and the MgADP. Each transition allows an increase in the binding affinity between myosin and actin. Details about how the lever arm is controlled during this power-stroke are not known, although it allows myosin to produce force and allows the lever arm to swing back to the rigor position of the acto-myosin complex.
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2011....
--------------------------------------------------
Note added at 5 hrs (2018-01-15 09:51:22 GMT)
--------------------------------------------------
(sorry I wanted to highlight a phrase only)
http://wiki-org.ru/wiki/Кинезин
Двигательный белок, моторный белок — класс молекулярных моторов, способных перемещаться[1]. Выделяют ротационные (АТФ-синтаза) и линейные моторные белки. Функционирование моторных белков осуществляется посредством гидролиза АТФ, что позволяет молекуле белка преобразовывать химическую энергию в механическую работу
http://wiki-org.ru/wiki/Двигательные_белки
Motor cycle of myosin motors. Central panel: schematic representation of thefour-step cross-bridge cycle proposed by Lymn and Taylor (1971) . Starting from a nucleotide-free myosin strongly bound to actin (rigor), in step 1, the actin–myosin complex dissociates as a result of ATP binding to myosin. In step 2, the detached myosin undergoes an isomerization (recovery stroke) that swings its lever arm (repriming) and allows the active site to become competent for ATP hydrolysis. In step 3, the myosin with its hydrolysis products rebinds to the actin filament. This is the starting position for the powerstroke. In step 4, the cross-bridge releases the hydrolysis products (Pi and then ADP) and generates force displacing the actin filament (blue numbering). Outer panel: structural view of the actomyosin motor cycle. The scallop striated muscle myosin II S1 fragment is shown in different structural states along the motor cycle. (A) Rigor state. In a nucleotide free state, the myosin motor domain (grey spheres) is strongly bound to the actin-filament (blue arrow). The lever arm is composed of the converter subdomain (green) and the light chain binding helix with two light chains bound: ELC (red) and RLC (light violet). The Relay helix spanning the motor domain (dark blue helix) and controlling the converter orientation is straight. (B) Post-rigor state. ATP-binding to the myosin motor domain induces a conformational change in the actin-binding site that causes the myosin head to release from the actin filament, whereas the lever arm position remains mostly unchanged. Further conformational rearrangements may occur resulting in the detached myosin state, which represents an alternate, parallel detachment path that could increase the number of heads detached from the filament for myosin II. (C) Pre-powerstroke state. Next, a large conformational change in the myosin head occurs, which closes the nucleotide binding pocket that is necessary for ATP hydrolysis. This recovery stroke that occurs for myosin when detached from actin reprimes its lever arm. The inorganic phosphate and ADP are trapped in the active site in this state; the Relay helix adopts a kinked conformation (dark blue helix). In this state, the myosin head rebinds to the actin filament with rather weak affinity. The powerstroke starts from this weakly attached ‘top of powerstroke state’. A number of transitions occur on actin that promote the controlled release of the inorganic phosphate and the MgADP. Each transition allows an increase in the binding affinity between myosin and actin. Details about how the lever arm is controlled during this power-stroke are not known, although it allows myosin to produce force and allows the lever arm to swing back to the rigor position of the acto-myosin complex.
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2011....
--------------------------------------------------
Note added at 5 hrs (2018-01-15 09:51:22 GMT)
--------------------------------------------------
(sorry I wanted to highlight a phrase only)
Something went wrong...